لطلاب العلوم تجريبية (باك ) برنامج العلوم الطبيعية

الاجابة

1- استنتاج كيفية تشكل الرابطة البيبتيدية:
تتشكل الرابطة البيبتيدية باتحاد المجموعة الكربوكسيلية لحمض اميني مع المجموعة الامينية لحمض اميني اخر ، مع خروج جزيئة ماء بينهما.

2-أنواع الوظائفالكيميائية المشاركة في تكوين
الرابطة البيبتيدية:
*الوظيفة الكربوكسيلية(COOH)الحمضية.
*الوظيفة الآمينية(NH2)القاعدية.

3-تشكيل رباعي البيبتيد:



4-من خلال تمثيل سلسلة رباعي بيبتيد نلاحظ أنه يبدأ بالوظيفة الآمينية وينتهي بالوظيفة الكربوكسيلية ومنه نستنتج :
أنه برغم من تعدد الجذور الا أنه لايؤثر في عددالوظائف.

لاختبار الفرضية المقترحة في النشاط 1 حول أصل البنية الفراغية للبروتين و بالتالي وظيفية البروتين،

أجرى العالم التجربة التالية :
استعمل إنزيم الريبونيكليازالذي يتكون من سلسلة واحدة بها 124حمض أميني ) حيث تنطوي هذه السلسلة نتيجة تشكل 4 جسور ثنائية الكبريت
S - S التى تشكل السلاسل الجانبية للأحماض الأمينية السيستيين .
أضاف بعد ذلك مركب اليوريا (يعيق إنطواء السلسلة
مركبتوإيثانول ( يعمل على تفكيك الجسور ثنائية الكبريت ) فلاحظ أن هذا الإنزيم يفقد نشاطه الفيزيولوجي و
كما هو مبين في الوثيقة


ــ عتمادا على الصيغ المفصلة للاحماض الامينية ماذا تمثل العلاقة S - S داخل بنية البروتين
- ماذا تستنتج من هذه التجربة ؟
- ماذا تستخلص حول صحة الفرضية او الفرضيات السابقة ؟






الاجابة/
1 تمثل العلاقة مواضع الاحماض الامينية من نوع السيستئين Cys(حمض امينـــــــي كبريتي) التي لها اهمية خاصة في ثبات البنية الفراغية في العديد من البروتينات بمساهمتها في تشكيـــــــل الجسور الكبريتية S ـــــ S

2ــ الاستنتاج :  هناك علاقة بين تتابع الاحماض الامينية والبنية الفراغية للبروتين من جهة وبين البنية الفراغية للبروتين و وظيفة البروتين من جهة اخرى ،لان وجود احماض امينية من نوع معين في امــــاكن معينة يؤدي الى تكوين روابط كميائية تحدد البنية لفراغية للبروتين وتعمل على ثباتها . والبنية الفراغيــــة الطبيعية للبروتين (وليست اية بنية فراغية اخرى ) هي التي تسمح للبروتين باداء وظيفته ، حيث ان اعاقة الانطواء الطبيعي للبروتين باليوريا يؤكد ذلك .

3ــ نعم : هذه التجربة تؤكد ان الاحماض الامينية لها دور اساسي في تحديد البنية الفراغية للبروتين وبالتالي وظيفة البروتين ، وبالتالي فرضية تدخل الاحماض الامينية صحيحة

استخرج اهم المعلومات المتعلقة بالوثيقة الخاصة بالانزيم و خصائصه الموضحة



الاجابة

-دور الميلاز هو تفكيك السكر المعقد (النشاء) الى سكر أبسط هو (المالتوز)
دور المالتاز هو تفكيك السكر الثنائي (المالتوز) الى سكر بسيط هو (الغلوكوز)

2-دور أنزيم البروتياز1 هو تفكيك البروتينات المعقدة الى ببتيدات أبسط منها
دور انزيم بروتياز 2 هو تفكيك الببتيدات الى أحماض امينية بسيطة

3-يعمل انزيم الليباز على تبسيط الدسم الى أحماض دسمة وغليسيرول

منه فان النزيم هو جزيئة مفككة تبسط المادة المعقدة الى مادة أبسط

مفھوم الإنزیم :
یتم الھضم الكیمیائي بتدخل مجموعة من الإنزیمات المتواجدة في العصارة الھاضمة
من أجل معرفة دور الإنزیم في عملیة الھضم نستعرض التجارب التالیة :

المطلوب :
1. ماذا تستنتج من التحلیل المقارن للنتائج التجریبیة حول دور الأنزیم ؟؟



الاجابة
التحليل المقارن للنتائج التجريبية :
في التجربة 1 و 2 و 3 : حدوث تفاعل ( يتحلل النشأ إلى سكريات بسيطة ) مع اختلاف في المدة الزمنية التي يستغرقها كل تفاعل . (زمن التجربة 2 أطول من زمن التجربة 3 وأقصر من زمن التجربة 1 .)
في التجربة 4 : عدم حدوث تفاعل ( عدم تفكك البروتين )

الاستنتاج
* الانزيم هو مادة من طبيعة بروتينية تعمل على تسريع التفاعلات الكيميائية في شروط محددة، كما تقوم بتفكيك الجزيئات المعقدة إلى جزيئات بسيطة، تتخرب بالحـرارة المرتفعـة.

مرض أنيميا الفول :


لنفهم مرض أنيميا الفول يجب أن نشرح وظيفة الخميرة أوالأنزيم جلوكوز- 6 - فوسفيت ديهادروجينيز (G6PD) وتأثير نقصها على أغشية خلايا الدم الحمراء

غالبية الأطفال المصابين بنقص الخميرة أوالأنزيم (G6PD) لاتظهر عليهم اية أعراض مرض أنيميا الفول، ولكن عند أكل الفول او بعض الأدوية، أو الإصابة ببعض الألتهابات الفيروسية يؤدي ذلك الى تكسر خلايا الدم الحمراء وظهور أعراض المرض.

1/ فسر علميا الخلل
الوظيفي المؤدى لظهور المرض.
2/ ماذا تستخلص ؟






الاجابة/

تفسير علمي للخلل الوظيفي المؤدى لظهور المرض.

دور انزيم g6pd هو انتاج مادة البنتوز من جلوكوز الفسفات السداسي و تحويل مادة النيكوتونوميد ادنين الفسفات الثنائي النووي (nadp) الى مادة النيكوتونوميد ادنين الفسفات الثنائي النووي المؤكسد (nadph).
وتكمن اهمية مادة (nadph) في المحافظة على جعل مادة الجلوتاثيون في داخل خلية الدم الحمراء في حالة مختزلة.

وفي حالة نقص انزيم g6pd يؤدي ذلك الى نقص تكوين مادة (nadph) وبالتالي تبقى مادة الجلوتاثيون في حالة مؤكسدة وفي هذه الحالة لا تتأثر خلايا الدم الحمراء بهذا النقص. لكن عند أكل الفول او بعض الأدوية، أو الإصابة ببعض الألتهابات الفيروسية يؤدي ذلك الى تكسر خلايا الدم الحمراء وظهور أعراض المرض.

الاستخلاص /

الإنزیم ضروري للنشاط الأیضي للعضویة وغیابھ یؤدي إلى خلل في النشاطات
الأیضیة للعضویة

. قیاس النشاط الإنزیمي عن طریق التجریب المدعم بالحاسوب
Expérimentation assistée par ordinateur

یمكن الاستعانة بتركیب تجریبي مرتبط بالحاسوب حیث یضم التركیب
المكونات التالیة

logiciel/ 1. حاسوب مزود ببرنامج خاص یسمح بحساب وعرض النتائج
على شاشة الحاسوب على شكل منحنیات

sonde capteur/ 2. مسبار أو لاقط یمكن الكشف بھ عن مادة معینة في الوعاء وقیاس تركیزھا بصورة مستمرة .
لذلك یختلف نوع اللاقط حسب نوع التفاعل المراد إجراءه ونوع المواد المتفاعلة أو الناتجة المراد قیاسھا
قد یستعمل لاقط آخر أو لاقطین أحدھما خاص ب PH والآخر خاص بدرجةالحرارة
وذلك لمتابعة تغیراتھما أثناء حدوث التفاعل.

Interfaces 3. وسائط لربط اللاقط أو اللواط بالحاسوب.

Bioréacteur 4. مفاعل حیوي


1/
ماهى مزایا استعمال التجریب المدعم بالحاسوب في قیاس نشاط الإنزیمات مقارنة
بالتجربة الاعتیادیة



دراسة حركیة التفاعلات الإنزیمیة عن طریق التجریب المدعم بالحاسوب
Expérimentation assistée par ordinateur


لدراسة حركیة التفاعلات الإنزیمیة تم اختیار إنزیم غلوكوز أكسیدازGO
كمثال للدراسة
المعادلة التفاعل :
التجربة 01 : تمت الدراسة باستعمال محلول غلوكوزي ( مادة التفاعل ) بتركیز
7 ثابتة بعد وضع = PH محدد وفي درجة حرارة ثابتة 37 م° وعند دراجة
العناصر في المفاعل یتم تشغیل التركیب ویبدأ التسجیل على الحاسوب
یتم حقن تركیز ثابتة من إنزیمGlucose Oxidase كما یتم إجراء
التجربة بدون إضافة الإنزیم النتائج مبینة في الوثیقة التالیة

/حلل و فسراهم اطوار منحنى الوثيقة
2 / استخرج من الوثيقة العلاقة الموجودة بين كمية المادة المتوفرة في
الوسط و سرعة التفاعل .




اجابة

مزايا استعمال التجريب المدعم بالحاسوب في قياس نشاط الإنزيمات مقارنة
بالتجربة الاعتيادية


1. یسمح بالقیاس السریع للمواد المتفاعلة أو النواتج بدقة
2. یسمح بمتابعة سیر التفاعل على الشاشة بصورة لحظیة
3. یسمح بمشاھدة تأثیر إضافة مادة مرب للتفاعل مباشرة
4. یسمح بتخزین النتائج

التحليل:
. تعبر تغيرات نسبة ال o2في المفاعل بدلالة الزمن عن تطور سرعة (الحركية) التفاعل الإنزيمي

قبل حقن إنزيم الغلوكوز– أكسيداز

المجال/ 0-1.5د / :، يكون تركيز الأكسجين في الوسط ثابت حوالي 9.5 ملغ/ل و هى وهي
الكمية الموفرة في الوسط..


بعد حقن الإنزيم:

المجال (1.5-6 د) : نسجل تناقص سريع في تركيز الأكسجين ليصل إلى قيمة تقارب
. 5 ملغ/ل في الدقيقة ثم تناقص في تركيز الأكسجين بسرعة اقل ثم يتواصل تناقص الأكسجين ببطء ثم يتوقف بعد (3.5) عند تركيز 1 ملغ / ل .

التفسير:
ثبات تركيز الأكسجين قبل حقن الإنزيم ( في غياب الإنزيم) دلالة على عدم تفكيك جزيئات الغلوكوز.
يفسر تناقص تركيز الأكسجين في الوسط بتفكيك جزيئات الغلوكوز في وجود الأنزيم غلوكوز أكسيداز.

ب العلاقة:
ترجع الكمية المستهلكة لجزيئات ال02 إلى سرعة التفاعل بين الإنزيم و مادة التفاعل فهي قصوى في بداية التفاعل ثم تتناقص فيما بعد تدريجيا . ومنه يمكن إستنتاج أن سرعة التفاعل مرتبطة بكمية المادة المتوفرة في الوسط حيث تكون هذه السرعة قصوى في بداية التفاعل عند توفر كمية كبيرة من المادة

یمثل المحنى الموالي تغیرات السرعة الابتدائیة بدلالة تركیز مادة التفاعل


1. حلل المنحنى
2. ماھي المعلومة الإضافیة المستنتجة من تحلیل المحنى ؟؟
3. ماھي الفرضیة المقترحة لتفسیر شكل المنحنى ؟

يتدخل الإنزيم في التفاعلات الأيضية المتعددة داخل الخلية.
تلخص الوثيقة الطرق الأيضية الممكنة غلوكوز 6 فوسفات في الوسط ضمن خلوي منها الخلية الكبدية



علق على الوثيقة و مصير غلوكوز 6 فوسفات

بين أن لكل إنزيم تأثير نوعي لا يحفز إلا تفاعل واحد





الإجابة :
1. تحلیل المحنى : نلاحظ من المنحنى تكون السرعة الابتدائیة قصوى في
المجال ( 0 100 ) میلي مول /ل حیث تبلغ السرعة 0.5 میلي مول /ل /ثا
عند التركیز 100 میلي مول /ل
من التركیز ( 100 300 ) میلي مول /ل تزداد السرعة ببطء حیث تبلغ
السرعة 0.6 میلي مول /ل /ثا عند التركیز 300 میلي مول /ل وبعدھا تبقى
السرعة ثابتة مھما زاد التركیز

2. المعلومة الإضافیة المستنتجة من التحلیل : أن السرعة الابتدائیة للتفاعل
الإنزیمي مرتبطة بتركیز مادة التفاعل في حدود معینة بمعنى تزداد
السرعة بزیادة تركیز مادة التفاعل وتأخذ قیمة قصوى عند تركیز معین

3. الفرضیة المقترحة لتفسیر شكل المنحنى : أن التفاعل الإنزیمي یتم بتشكیل
معقد ( إنزیم مادة التفاعل ) فتصل السرعة إلى حد أقصى عند تشبع جمیع
الوحدات الإنزیمیة المتوفرة في الوسط بمادة التفاعل

التعليق/
يحفز الإنزيم فوسفو غلوكوميتاز التفاعل التالي:

غلوكوز 6 فوسفات فوسفات الى غلوكوز 1 فوسفات

يحفز الإنزيم غلوكوز 6 فوسفاتاز التفاعل التالي:

غلوكوز 6 فوسفات الى غلوكوز .


التعليل :

الإنزيم فوسفوغلوكوميتاز هو إنزيم عمل على تحويل مجموعة الفوسفات من مكان
في الجزيئة ( ذرة الكربون رقم 6 ) إلى مكان آخرفي نفس الجزيئة( ذرة الكربون رقم 1

الإنزيم غلوكوز 6 فوسفاتاز هو إنزيم تفكيك عمل على نزع مجموعة الفوسفات من مادة التفاعل ( غلوكوز 6 فوسفات)
إذن يؤثر الإنزيمان على نفس مادة التفاعل ( غلوكوز 6 فوسفات) إلا أن المنتوج مختلف و هو ما
يبين أن لكل إنزيم تأثير نوعي : لا يحفز إلا تفاعل واحد

تغیر الحركیة الإنزیمیة بدلالة طبیعة مادة التفاعل :

یمثل المنحنى الموالي تغیر تركیز الأكسجین بدلالة الزمن في وجود الغلوكوز أو
الجلاكتوز أو السكروز قبل وبعد إضافة إنزیم GO


المطلوب

. ماھي المعلومة المستنتجة من تحلیل المقارن للمنحنیات

. التكامل البنیوي بین شكل موقع الفعال ومادة التفاعل

تمثل الوثیقة التالیة نموذج محصل علیھ من الحاسوب برنامج الراستوب حول
كیفیة تشكل المعقد ( إنزیم مادة التفاعل ) إنزیم اللیزوزیم مرتبط بالركیزة



1. من خلال تحلیل الوثیقة ماھي العلاقة الموجودة بین الإنزیم ومادة التفاعل

2. ھل یمكن من خلال ھذه الوثیقة تفسیر المنحنیات السابقة ( تغیر الحركیة
الإنزیمیة بدلالة مادة التفاعل ؟




الاجابة عن الوضعية الاخيرة :

1 _ تحلیل المقارن للمنحنیات :
المنحنيات تمثل تغيرات تركیز الأكسجین بدلالة الزمن في وجود الغلوكوز أوالجلاكتوز أو السكروز قبل وبعد إضافة إنزیم go
قبل اضافة الانزيم نلاحظ ثبات تركيز الاكسجين في التفاعلات الثلاث
اما بعد اضافة انزيم go فنلاحظ انخفاظ سريع للاكسجين في الوسط الذي يحتوي على غلوكوز ليصل الى حوالي 50 ملغ على ل ثم يبدا في التناقص التدريجي الى ان ينعدم ، اما في الوسط الذي يحتوي على الجلاكتوز أو السكروز فلا نسجل اية ملاحظة , اذ يبقى تركيز الاكسجين ثابتا رغم اضافة الانزيم

المعلومة المستنتجة
الانزيم يتميز بالنوعية , اي ان الانزيم يعمل مع مادة تفاعل معينة

ساواصل الاجابة عن الجزء الثاني غدا باذن الله
فقط بدي سؤال ، عندما يطلب منا تحليل وثيقة ( ليست بمنحنى) مثلا الوثيقة الاخيرة لانزيم الليزوزيم على ماذا نركز بالضبط ؟؟؟

تغیر الحركیة الإنزیمیة بدلالة طبیعة مادة التفاعل :

یمثل المنحنى الموالي تغیر تركیز الأكسجین بدلالة الزمن في وجود الغلوكوز أو
الجلاكتوز أو السكروز قبل وبعد إضافة إنزیم GO


المطلوب

. ماھي المعلومة المستنتجة من تحلیل المقارن للمنحنیات

الإجابة
المعلومة المستنتجة من تحلیل المقارن للمنحنیات :
من خلال المنحنیات نلاحظ أن استھلاك الأكسجین لا یكون إلا في وجود
الغلوكوز كمادة تفاعل
ومنھ نستنتج أن إنزیم غلوكوز أكسیداز ذو تأثیر نوعي على مادة التفاعل فھو
یؤثر على الغلوكوز فقط
فالأنزیمات تملك تخصص نوعي اتجاه مادة التفاعل فھي تؤثر على مادة
واحدة فقط




بالنسبة للجزء الثاني من الوضعية /
1. من خلال تحلیل الوثیقة ماھي العلاقة الموجودة بین الإنزیم ومادة التفاعل
من خلال الرسم التخطيطي لانزيم الليزوزيم الذي يوضح بنيته الفراغية في غياب و وجود مادة التفاعل نستنتج ان الانزيم يتميز بموقع ذي بنية مكاملة لبنية الانزيم مما يسمح لها بالارتباط معه . اذن هناك علاقة تكامل بنيوي

لدي سؤال: من الذي يحفز الارتباط ؟؟ الموقع الفعال هو الذي يقترب من الركيزة و يتعرف عليها ام العكس؟؟
كما جاء في الموضوع الاول لباك العلم الماضي كانت الاحماض الامينية للموقع الفعال متفرقة في غياب الركيزة اما في حضورها اجتمعت الاحماض الامينية لتشكيل الموقع الفعال . و لكن هل هناك جزء من هذه الاحماض له دور في التعرف على الركيزة ؟؟؟
ارجو منكم توضيح الالية بالتفصييل.
2. ھل یمكن من خلال ھذه الوثیقة تفسیر المنحنیات السابقة ( تغیر الحركیة ) الإنزیمیة بدلالة مادة التفاعل ؟
نفسر تفاعل انزيم غلوكوز اوكسيداز مع العلوكوز بالتكامل البنيوي الموجود بين الموقع الفعال للانزيم و البنية الفراغية للغلوكوز
مما سمح بتشكيل المعقد ( انزيم + غلوكوز) الاساسي لانطلاق التفاعل . اما عدم تفاعل الانزيم مع الجلاكتوز أو السكروز فنفسره بعدم وجود تكامل بنيوي بين هاتين الركيزتين و الموقع الفعال للانزيم فلا يتشكل المعقد في كلا الحالتين و بالتالي لا يحدث تفاعل

. التكامل البنیوي بین شكل موقع الفعال ومادة التفاعل

تمثل الوثیقة التالیة نموذج محصل علیھ من الحاسوب برنامج الراستوب حول
كیفیة تشكل المعقد ( إنزیم مادة التفاعل ) إنزیم اللیزوزیم مرتبط بالركیزة


1. من خلال تحلیل الوثیقة ماھي العلاقة الموجودة بین الإنزیم ومادة التفاعل

2. ھل یمكن من خلال ھذه الوثیقة تفسیر المنحنیات السابقة ( تغیر الحركیة
الإنزیمیة بدلالة مادة التفاعل ؟





الإجابة :
1. من خلال الوثیقة نستنتج أن تشكیل المعقد" إنزیم – مادة التفاعل "یتم نتیجة
تكامل بنیوي بین موقع خاص في للإنزیم(الموقع الفعال)وجزء محدد من
مادة التفاعل
2. نعم یمكن تفسیر منحنیات السابقة حیث عدم تأثیر إنزیم غلوكوز أكسیداز
على الغلاكتوز و السكروز لعدم تشكل المعقد لعدم وجود تكامل بنیوي بین
الموقع الفعال للإنزیم و الغلاكتوز و السكروز

تمثل الوثيقة الأحماض الأمينية المشكلة للموقع الفعال (تمثيل بالأعمدة)


1 باستعمال معلوماتك قدم تعريفا للبنية ثلاثية الأبعاد للبروتين .
2 باستغلال الوثيقتين (هده واخر صورة للنشاط السابق - إنزیم اللیزوزیم -)
ماذا يمكنك استخلاصه فيما يخص :
- العلاقة بين البنية ثلاثية الأبعاد للإنزيم و تخصصه الوظيفي .
- نشاط الموقع الفعال .
3 قد إذن تعريف دقيق للموقع الفعال.





نشاط صعب و يحتاج الى تركيز والتعود على التعبير العلمى السليم




1- تعود البنية ثلاثية الأبعاد للبروتين و بالتالي نشاطه إلى الروابط التي
تنشأ بين أحماض أمينية محددة و متموضعة في السلسلة الببتيدية حسب
الرسالة الوراثية.

2 تتوقف البنية ثلاثية الأبعاد للإنزيم على تموضع فراغي محدد لأحماض
أمينية معينة. تسمح هذه البنية بتجمع أحماض أمينية موجودة في أماكن
مختلفة من السلسلة لتشكيل موقع له خصائص هندسية تكمل بنية الجزء
الموافق من مادة التفاعل.

تبين الوثيقة حركة موضعية للسلاسل الجانبية للحمضين
الأمينيين تيروزين و أرجنين عند تثبيت مادة التفاعل مما يؤدي إلى غلق
الموقع و هو ما يبين أن تثبيت مادة التفاعل يصحب
بحركة الأحماض الأمينية للموقع الفعال مشكلة عندئذ معقد "إنزيم مادة
التفاعل".و هو ما يسمح بالتأثير التحفيزي للإنزيم.

3 تعريف الموقع الفعال : جزء من الإنزيم له القدرة على التعرف النوعي
لمادة التفاعل و تحويلها.

الإنزيمات من طبيعة بروتينية ، فكيف تؤثر كل من الحرارة وpH
على السرعة الابتدائية للتفاعلات المحفزة إنزيميا ؟

تاثير pH الوسط على السرعة الابتدائية للتفاعل المحفز إنزيميا

منحنیات الوثیقة التالیة توضح تغیرات سرعة نشاط إنزیم غلوكوز أكسیداز في أوساط مختلفة لدرجةPH

. قارن بین النتائج المحصل علیھا في كل وسط
2. ماذا تستنتج


تأثیر درجة الحرارة على نشاط الإنزیم :

یمثل المنحنى الموالي تغیر سرعة الابتدائیة لنشاط إنزیم الغلوكوز أكسیداز
بدلالة درجة حرارة الوسط


1. حلل الوثیقة
2. ماھي المعلومة المستخلصة



الإجابة :
1. المقارنة بین النتائج :

نلاحظ أن حركیة التفاعل المحفز بإنزیم غلوكوز
أكسیداز تكون كبیرة في الوسط درجة حموضتھ 7= ph مقارنة بالوسطین
9 وph= 5 ) حیث تتناقص الحركیة كلما ابتعدنا عن7 = ph
الى ان تنعدم
الاستنتاج : یتأثر نشاط الإنزیم بدرجة الحموضة الوسط حیث لكل
إنزیم درجة مثلى یعمل فیھا ویتناقص نشاطھ كلما ابتعد عنھ]

1. تحلیل المنحنیات : نلاحظ في الدرجة 70 و 60 تركيز الأكسجين في
الوسط ثابت قبل وبعد إضافة الأنزيم أي نشاط الأنزيم منعدم
وعند الدرجة 10 و 50 يتناقص تركيز الأكسجين عند إضافة الأنزيم لكن
بصورة بطيئة دليل على نشاط الأنزيم لكن بصورة بطيئة
عند الدرجة 35 يتناقص تركيز الأكسجين بعد إضافة الأنزيم بصورة معتبرة
دليل على نشاط الإنزيم بصورة كبيرة

2. المعلومة المستخلصة: یتأثر نشاط الإنزیم بدرجة حرارة الوسط حیث یزداد نشاط
الإنزیم بزیادة درجة الحرارة في المجال 0 37 م ثم تتناقص السرعة إلى
أن تنعدم عند الدرجات الحرارة المرتفعة تساوي أو أكبر 60 م 0

تمثل الوثيقة التالية بنية انزيم الغلوكو اوكسيداز الماخودة من وسطين مختلفين

**هل يمكنك تفسير كيفية تاثير درجة الحرارة على نشاط الانزيم

**ما هو تفسيرك المناسب في الدرجات المنخفظة

من خلال معارفك حول علاقة بنية البروتين ووظيفته
-قدم تفسيرا للنتائج التالية







الإجابة :
من خلال المقارنة بين البنيتين نلاحظ بأن درجة الحرارة تخرب البنية
الفراغية للبروتين ومنه يمكن تفسير فقدان النشاط في الدرجات الحرارة
المرتفعة حيث تخريب البنية الفراغية ( التأثير على الروابط التي تساهم في
ثبات البنية الفراغية ) يفقد الإنزيم الموقع الفعال وبالتالي لا يستطيع الارتباط
مع مادة التفاعل
أما في الدرجات المنخفضة فذلك يؤثر على حركة الجزيئات وبالتالي نشاط
الأنزيم

تؤثر درجة حموضة الوسط على الحالة الكهربائية للوظائف الجانبية الحرة للأحماض الأمينية في السلاسل
البيبتيدية وبالأخص تلك الموجودة على مستوى الموقع الفعال كما يلي:

في الوسط الحمضي الوظائف الأمينية تثبت H+ و تصبح الشحنة الكهربائية الإجمالية موجبة
في الوسط القاعدي تفقد الوظائف الكربوكسيلية H+ وتصبح الشحنة الكهربائية الإجمالية سالبة

يؤدي تغير الحالة الأيونية للموقع الفعال ( بابتعادpH الوسط التفاعلي عن الpH الأمثل) إلى فقد الشكل
المميز له مما يعيق تثبيت مادة التفاعل وبالتالي يمنع حدوث التفاعل .

تعريف الإنزيم
- الأنزيمات .......... حيوية،تتميز بتأثيرها .......... اتجاه مادة التفاعل (.............) معينة في شروط ...............و................
العلاقة بين البنية ووظيفة الإنزيم
-1 التخصص المزدوج للإنزیم:
يمتلك الإنزيم ...... وظيفي ...... : ( تخصص نوعي بالنسبة ......... الكيميائي و تخصص نوعي
بالنسبة ).
-2 تشكل معقد " إنزیم – مادة تفاعل"
يرتكز التخصص الوظيفي للإنزيم على تشكل معقد ................ ينشأ أثناء حدوثه رابطة
....... بين ....... من مادة التفاعل ومنطقة خاصة من الأنزيم تدعى ............

.............. ............... : جزء من الإنزيم له القدرة على .............. النوعي لمادة التفاعل و ................. .
يحدث التكامل بين .............. للأنزيم ومادة التفاعل عند ........... هذه الأخيرة التي .......... الأنزيم لتغيير
............. فيصبح ............... لشكل مادة التفاعل : إنه............... ................





تعريف الإنزيم
- الأنزيمات وسائط حيوية،تتميز بتأثيرها النوعي اتجاه مادة التفاعل (ركيزة) معينة في شروط درجة
حرارة ملائمة للحياة.
العلاقة بين البنية ووظيفة الإنزيم
-1 التخصص المزدوج للإنزیم:
يمتلك الإنزيم تخصص وظيفي مزدوج : ( تخصص نوعي بالنسبة للتفاعل الكيميائي و تخصص نوعي
بالنسبة لمادة التفاعل).
-2 تشكل معقد " إنزیم – مادة تفاعل"
يرتكز التخصص الوظيفي للإنزيم على تشكل معقد أنزيم مادة التفاعل، ينشأ أثناء حدوثه رابطة
انتقالية بين جزء من مادة التفاعل ومنطقة خاصة من الأنزيم تدعى الموقع الفعال.
الموقع الفعال : جزء من الإنزيم له القدرة على التعرف النوعي لمادة التفاعل و تحويلها.
يحدث التكامل بين الموقع الفعال للأنزيم ومادة التفاعل عند تثبيت هذه الأخيرة التي تحفز الأنزيم لتغيير
شكله الفراغي فيصبح مكملا لشكل مادة التفاعل : إنه التكامل المحفز.

إن تغير شكل الأنزيم يسمح بحدوث التفاعل لأن ..... ......... الضرورية لحدوثه تصبح في.... ...... للتأثير على مادة التفاعل.

العوامل المؤثرة على النشاط الإنزيمي
-1 تاثير الph
- تؤثر درجة.... ....... على الحالة.......للوظائف .... ....... للأحماض الأمينية
في السلاسل البيبتيدية وبالخصوص تلك الموجودة على مستوى ..... ......

بحيث:
° في الوسط الحمضي تصبح ......الكهربائية الإجمالية ........
° في الوسط القاعدي تصبح ا...... الكهربائية الإجمالية .....
- يفقد الموقع الفعال ...... المميز، بتغير حالته....... وهذا يعيق ..... مادة التفاعل وبالتالي ... .......
التفاعل.
- لكل أنزيم درجة ... ........، يكون نشاطه عندها ......
-2 تأثير درجة الحرارة
يتم النشاط الأنزيمي ضمن مجال محدد من درجة الحرارة بحيث :
.... .......... الجزيئات بشكل كبير في درجات الحرارة......... ، ويصبح الأنزيم ..... .....
° تتخرب البروتينات في درجات الحرارة المرتفعة(أكبر من 40 °م)، و.تفقد نهائيا ..... ....... المميزة
وبالتالي تفقد وظيفة .......
- يبلغ .... ......... سرعة أعظمية عند درجة حرارة ...... هي درجة حرارة الوسط الخلوي ( 37 °م
عند الإنسان )






الاجابة

إن تغير شكل الأنزيم يسمح بحدوث التفاعل لأن المجموعات الكيميائية الضرورية لحدوثه تصبح في الموقع
المناسب للتأثير على مادة التفاعل.
-1 تاثير الph
- تؤثر درجة حموضة الوسط على الحالة الكهربائية للوظائف الجانبية الحرة للأحماض الأمينية
في السلاسل البيبتيدية وبالخصوص تلك الموجودة على مستوى الموقع الفعال

بحيث:
° في الوسط الحمضي تصبح الشحنة الكهربائية الإجمالية موجبة.
° في الوسط القاعدي تصبح الشحنة الكهربائية الإجمالية سالبة.
- يفقد الموقع الفعال شكله المميز، بتغير حالته الأيونية وهذا يعيق تثبيت مادة التفاعل وبالتالي يمنع حدوث
التفاعل.
- لكل أنزيم درجة حموضة مثلى، يكون نشاطه عندها أعظميا.
-2 تأثير درجة الحرارة
يتم النشاط الأنزيمي ضمن مجال محدد من درجة الحرارة بحيث :
° تقل حركة الجزيئات بشكل كبير في درجات الحرارة المنخفضة ، ويصبح الأنزيم غير نشط .
° تتخرب البروتينات في درجات الحرارة المرتفعة(أكبر من 40 °م)، و تفقد نهائيا بنيتها الفراغية المميزة
وبالتالي تفقد وظيفة التحفيز.
- يبلغ التفاعل الأنزيمي سرعة أعظمية عند درجة حرارة مثلى، هي درجة حرارة الوسط الخلوي ( 37 °م
عند الإنسان ).

الاجابة
التحليل المقارن
تتزايد سرعة نمو كلا النوعين بزيادة درجة الحرارة إلى غاية قيمة معينة ثم تنخفض ، غير أن درجة الحرارة المثلى التي يكون فيها النمو أعظميا تختلف عند البكتيريا المعوية 37 درجة تقريبا في حين تقدر بـأكثر من 90 درجة عند النوع الثاني .

الاشكالية التي تظهر بوضع العلاقة بين شروط حياة البكتيريا ( pyrococcus ) وخصائص الانزيمات هي
أن نشاط الانزيمات يكون أعظميا عند درجة حرارة الوسط الخلوي ويتخرب في الأوساط ذات درجات الحرارة العالية وهو عكس ما يلاحظ في نشاط هذه البكتيريا الذي يكون أعظميا في درجات حرارة 90 درجة وهي درجة يتخرب فيه الانزيم .

الحل لهذا المشكل العلمي
تعود قدرة انزيم البكتيريا (pyrococcus ) على تحمل درجات الحرارة المرتفعة إلى وجود روابط تنشا بين جدور الاحماض الامينية السالبة /الكربوكسييلية/و الموجبة /الامينية مثل الروابط الهيدروجينية و الشاردية تزيد من تماسك البنية الفراغية للانزيم و تقاوم درجة الحرارة المرتفعة

تملك العضوية جهازا مناعيا يسمح لها بالحفاظ على تماميتها وتمام مكوناتها.
إن الآليات المتدخلة في ذلك تقتضي منه أولا التمييز بين مكونات العضوية ( كل ما هو ذاتي ) ،
والجزيئات الغريبة عن العضوية ( اللاذات ) ثم العمل على إبطالها والتخلص منه ا.

يلخص جدول الوثيقة ( 1) دراسة مقارنة لتطورات زرع (الطعم) جلد على مستوى أذن أرنب

- اعتمادا على مكتسباتك (في السنة الرابعة متوسط ) والنتائج المدونة في جدول الوثيقة ( 1
أ - حلل الجدول.
ب - لخص في نص علمي أسباب رفض الطعم ومراحل الاستجابة الالتهابية.






الإجابة



1-تحليل نتائج الجدول :
- في حالة التطعيم المخالف نلاحظ التهاب موضعي دلالة على رفض الطعم(استجابة التهابية)
- في حالة التطعيم الذاتي نلاحظ اندماج خلايا الطعم مع خلايا العضوية المستقبلة له دلالة على قبول الطعم.

2- النص العلمي :
من خلايا النتائج السابقة نستنتج أن عملية رفض الطعم عميلة رد فعل بين المعطي والمستقبل حيث يهاجم الطعم من طرف كريات الدم البيضاء وبعد فترة يظهر التهاب موضعي بسبب انتقال البالعات اليه وتخربه
وبالتالي يتم رفض الدعم.
***************

للعضوية القدرة على التميز بين ما هو ينتمي إليها ( الذات ) وما هو غريب عنها (اللاذات)،
فما هي الدعامة الجزيئية لكل منهما؟ وكيف تميز العضوية بين الذات و اللاذات

* تظهر الوثيقة ( 2) جزء من كرية دموية حمراء بعد معاملتها بمادة الفيريتين المثبته على أجسام
مضادة لجزيئات بروتينية غشائية .
تبدي مادة الفيريتين مناطق داكنة (المبينة بالأسهم في الوثيقة) يمكن ملاحظتها بالمجهر الإلكتروني .

- 1 ماذا تستنتج من تحليل الوثيقة


بعد وسم البروتينات الغشائية للغشاء السيتوبلازمي لكل من خلايا الإنسان و الفأر بأجسام مضادة لهما،
موسومة بمواد مفلورة، مادة الفلوروسين(fluorescéine
ذات فلورة خضراء، و مادة الرودامين) (rhodamine
ذات فلورة حمراء،
نقوم بحضنهما معا في وسط ملائم بوجود فيروس سنداي Sendai)
الذي يسهل اندماجهما.
مراحل التجربة و النتائج المحصل عليها ممثلة بالوثيقة

ماذا تبين الوثيقة فيما يخص بنية الغشاء الهيولي ؟ علل إجابتك







- 1 الإستنتاج :
توضع جزيئات الفريتين المرتبطة بالأجسام المضادة للبروتينات الغشائية على
السطح الخارجي للغشاء الهيولي يدل على تدخل الغشاء الهيولي في التمييز بين الذات و اللاذات.

-2 حركة البروتينات الغشائية تبين أن الغشاء الهيولي له بنية مائعة

* تمثل الوثيقة ) نموذج ثلاثي الأبعاد يوضح التنظيم الجزيئي لمكونات الغشاء (النموذج الفسيفسائي
القطع بعد ،x المائع) كما وضعه العالمان سنجر و نيكولسون وذلك اعتمادا على تقنيات مختلفة (أشعة
التجميد) و دراسة الأغشية الاصطناعية .

صف بنية الغشاء الهيولي الممثل بالوثيقة




يتكون الغشاء الهيولي من طبقتين فوسفولبيديتين، و بروتينات بأحجام
وأشكال مختلفة ،متباينة الأوضاع كما يتكون من سكريات تتوضع فقط على السطح الخارجي للغشاء الهيولي
قد ترتبط مع البروتينات لتشكل الغليكوبروتين أو مع الدسم لتشكل الغليكوليبيد كما نجد كذلك الكوليسترول

تمثل الوثيقة مخطط بياني بالأعمدة للمكونات الكيميائية الداخلة في تركيب الغشاء الهيولي

أ حلل النتائج الممثلة بالوثيقة
ب ماذا يمكنك استخلاصه فيما يخص التركيب الكيميائي للغشاء الهيولي؟




الإجابة

التحليل:
من خلال النتائج نلاحظ أن الغشاء الهيولي يتكون من 60 % من البروتينات و 40 % من الدسم و نسبة قليلة من السكر في حدود 10 %
الإستخلاص:
أستخلص أن الغشاء الهيولي يتشكل بنسبة أكبر من البروتينات ومنه الغشاء الهيولي ذو طبيعة بروتينية.

......

إن رفض الطعم المسجل عند بعض الأفراد الذين لا تربطهم قرابة أدى إلى التفكير في وجود "
جزيئات خلوية " على مستوى سطح غشاء الخلايا مماثلة لجزيئات الزمر الدموية .
تعرف حاليا باسم معقد التوافق النسيجي الرئيسي و التي يرمز لها بالحروف "CMH

CMH *جزيئات غليكوبروتينية محمولة على غشاء الخلايا


عرف نظام CMH.

منحنيات تأثيرالقرابة الوراثية على تقبل الطعم


اوجد العلاقة بين رفض الطعم و ملمح CMH
بين المانح و المستقبل




الخاصية الأساسية لمورثات توجد على عدة أشكال


التفسير : يعبر عن جزيئات CMH بمورثات محمولة على الصبغي رقم 6 . و نظرا لتعدد أشكال المورثات فإن التراكيب الممكنة لجزيئة
يصل في حالة تعبير أحد الآليلات من بين 100 للمورثة DP
و واحد من بين 180 للمورثةDR و آليل واحد من بين 50 للمورثةDQ
و واحد من بين 80 للمورثةAو واحد من بين 50 للمورثة C و هكدا........

نحصل على ( 100x 50 xx 50 x 150 x 180x80إلى 5.4فى 10 قوة 11 إحتمال ممكن و هو ما يفسر أن شخصا ما يملك تركيب وراثي محدد لجزيئاتCMHتكون فريدة من نوعها إلا في حالة التوأم الحقيقى مما يفسر قدرة الخلايا على التعرف علىعدد كبير جدا من مؤشرات اللاذات

- ما الغرض من الاختبار الاول

فسر عمليه التلزن -الارتصاص

بالاستعانة بمعلومات الوثيقة /
- حدد خصائص كل زمرة دموية




الاجابة
الغرض من الاختبار الأول
تحديد زمرة دم المعطي المتوافقة مع زمرة دم المستقبل ففي حالة عدم حدوث الارتصاص تعتبر الزمر متوافقة .
تفسير عملية الارتصاص
تحدث عملية الارتصاص عند حدوث تكامل بنيوي بين محددات مولدات الضد المحمولة على أغشية الكريات الحمراء و الأجسام المضادة الموجودة في بلازما الدم بحيث يتشكل معقد (جسم مضاد-كرية حمراء).
خصائص الزمر الدموية
الزمرة a : تحمل كرياتها الحمراء محددات لمولد الضد a في حين تكون الأجسام المضادة الموجودة على مستوى البلازما من نوع b .
الزمرة b : تحمل كرياتها الحمراء محددات لمولد الضد b في حين تكون الأجسام المضادة الموجودة على مستوى البلازما من نوع a .
الزمرة ab : تحمل كرياتها الحمراء محددات لمولد الضد a ومحددات لمولد الضد b في حين لا يتواجد أي نوع من الأجسام المضادة على مستوى البلازما .
الزمرة o : لا تحمل كرياتها الحمراء أي محددات في حين يتواجد نوعين من الأجسام المضادة على مستوى البلازما (من نوع b ومن نوع a)

تشفر مولدات الراصات Agglutinogènes المحمولة على سطح الكريات الدموية
الحمراء بمورثات ذات ثلاثة أشكال ( H . A . B )من المؤشرات محمولة على
الصبغي 9 عند الإنسان
تتميز بما يلي :
** لها ثلاث اليلات A.B.O
** لا توجد سيادة بينb و A لكن كلاهما سائدتان على 0


*ما هى طبيعة محددات مولد الضد في النظام ABO
* قارن بين بنية المؤشرات الثلاثةA- B - H علما أن المؤشر H خاص بالزمرة الدموية O
استنتج سبب اختلاف الزمر في النظام ABO




* طبيعة محددات مولد الضد في النظام abo عبارة عن جزيئات غليكوبروتينية.

* المقارنة : تتكون المؤشرات الثلاثة من بنية مشتركة تتمثل في

Nأسيتيل غلاكتوزامين و N أسيتيل غلوكوزامين وغلاكتوز و فوكوز على الترتيب .

و تختلف فيما بينهم في إضافة N أسيتيل غلاكتوزامين عند الفرد ذو زمرة دموية A

غلاكتوز عند الفرد ذو الزمرة الدموية B مقارنة بالفرد ذو الزمرة الدموية .O


سبب اختلاف الزمر في النظام ABOالزمر الدموية المختلفة تعود الى ربط وحدة سادسة للجزيئة القاعدية
وعليه فنوع السكر السادس- المركب النهائي --هو المميز لكل زمرة دموية.

* تشفر مولدات الراصاتAgglutinogènes المحمولةعلى سطح الكريات الدموية الحمراء بمورثات ذات
ثلاثة أشكال من المؤشرات H . A . B )محمولة على الصبغي 9 عند الإنسان

استخرج التحديد المورثي للزمر الدموية معتمدا على ما jتعرفه من علاقة المورثة بالنمط الظاهرى و تعبيرها




التحديد المورثي للزمر الدموية

المورثة h : تشفر الى بروتين وظيفي يتمثل في الانزيم الذي يشرف على تفاعل تثبيت الفركتوز بالجزيئة القاعدية السكرية الطلائعية فيشكل المؤشر h و هو النمط الظاهري للزمرة o

المورثة a : تشفر الى بروتين وظيفي يتمثل في الانزيم الذي يشرف على تفاعل تثبيت جزيئة استيل غلاكتوز امين بالجزيئة القاعدية السكرية ( المؤشر h ) فيشكل مولد الراصة (المؤشر ) a و هو النمط الظاهري للزمرة a

المورثة b : تشفر الى بروتين وظيفي يتمثل في الانزيم الذي يشرف على تفاعل تثبيت جزيئة الغلاكتوز بالجزيئة القاعدية السكرية ( المؤشر h ) فيشكل مولد الراصة ( المؤشر) b و هو النمط الظاهري للزمرة b

* يوجد على سطح الكريات الدموية الحمراء عند بعض الاشخاص مؤشرات غشائية أخرى منها عامل الريزوس و يرمز له بRh
و يتميز حيث:

الأشخاص غير الحاملين لهذا المؤشر يرمز لهم ب Rh-

الأشخاص الحاملين لهذا المؤشر يرمز لهم بRh+


ما هى بقية المعلومات التى توضحها الوثيقة

مادا تحتوى امصال الاشخاص Rh+ و Rh-


بالاستعانة بهده الوثيقة و السابقة/
استخرج حالات توافق نقل الدم بين المانح والمستقبل مع
التعليل.




بقية المعلومات التى توضحها الوثيقة

ـ يتمثل عامل الريزوس على المستوى الجزيئي في مؤشرات غشائية ذات طبيعة بروتينية تدعى بالمستضد D
حيث تتميز الزمرة موجبة الريزوس بوجود المستضد D في حين تتميز الزمرة سالبة الريزوس بغياب المستضد D
عامل الريزوس محدد وراثيا حيث تتواجد مورثته المشرفة على تركيب المستضد D على مستوى الصبغي رقم 1

تحتوى امصال الاشخاص Rh+ و Rh-

تحتوي أمصال الأشخاص سالبي الريزوس Rh- على أجسام مضادة نوعية ضد المستضد D
(تتكون فقط في حالة دخول مولدات الضد ال Rh الى الجسم)
أما أمصال الأشخاص موجبي الريزوس Rh+ فلا تحتوي على أجسام مضادة ضد المستضد D

استخراج حالات توافق نقل الدم بين المانح والمستقبل مع التعليل.

الزمرة O : المعطي العام : تعطي لنفسها و لباقي الزمر A - B - AB. و نعلل ذلك بغياب مولدات الضد من النوعين A و B على غشائها
و لا تستقبل الا من نفسها و نفسر ذلك بوجود نوعين من الاجسام المضادة ضد A و ضد Bفي مصلها

الزمرة A : تعطي لنفسها و للزمرة AB.فقط و نعلل ذلك باحتوائها على مولد ضد A
و تستقبل من نفسها و من الزمرة O لاحتوائها على أجسام مضادة ضد Bفقط

الزمرة B : تعطي لنفسها و للزمرة AB.فقط و نعلل ذلك باحتوائها على مولد ضد B
و تستقبل من نفسها و من الزمرة O لاحتوائها على أجسام مضادة ضد A فقط

الزمرة AB : تعطي لنفسها فقط لاحتوائها على مولد الضد من النوعين A و B
المستقبل العام : نستقبل من جميع الزمر الاخرى A - B - O لغياب الأجسام المضادة في البلازما الخاصة بها

الزمرة موجبة الريزوس Rh+ : تعطي لنفسها فقط و نعلل ذلك بوجود المستضد D على أغشيتها
و تستقبل من نفسها و من الزمرة سالبة الريزوس Rh- لغياب الاجسام المضادة ضد D في مصلها

الزمرة سالبة الريزوس Rh- : تعطي لنفسها و للزمرة موجبة الريزوس Rh+ و نعلل ذلك بغياب المستضد D على أغشيتها
و تستقبل من نفسها فقط لوجود الاجسام المضادة ضد D في مصلها